活性セリン残基を使用して、他のタンパク質の芳香族アミノ酸のC末端で加水分解を行います。キモトリプシンは、ペプチド鎖のC末端フェニルアラニン（F）、トリプトファン（W）、およびチロシン（Y）を切断するプロテアーゼ酵素です。

続いて、質問は、トリプシンとキモトリプシンがどのアミノ酸でカットするのかということです。トリプシンは、C末端のリジンおよびアルギニンアミノ酸残基を切断します。キモトリプシンは、トリトシン、フェニルアラニン、およびトリプトファンを切断します。キモトリプシンによって切断されるアミノ酸は芳香族アミノ酸残基です。これらのアミノ酸によって形成されるペプチド結合は、キモトリプシンによって標的化され、切断されます。

これを考えると、エラスターゼはどのアミノ酸を切断しますか？

アラニン、バリン、セリン、グリシン、ロイシンまたはイソロイシンのC末端で優先的に切断するセリンプロテアーゼ。エラスターゼには、エラスチンを消化する独自の能力があります。この酵素は、単独で、または質量分析や他のアプリケーションによるタンパク質分析のために他のプロテアーゼと組み合わせて使用​​することができます。

キモトリプシントリプシンとエラスターゼはどのアミノ酸を切断しますか？

たとえば、トリプシンは、塩基性アミノ酸（リジンとアルギニン）がカルボキシル基に寄与するペプチド結合を切断します。キモトリプシンは、芳香族アミノ酸（チロシン、フェニルアラニン、およびトリプトファン）がカルボキシル基に寄与するペプチド結合を切断します。