また、知っておくべきことは、なぜプロリンがアルファヘリックスにないのですか？

プロリンP（プロ）プロリン正式れないアミノ酸が、イミノ酸です。プロリンは、ペプチド結合であるとき、それはαヘリックスまたはβシートを安定化させるために水素結合を供与することができないので、それは、グループアミノα上の水素を有していません。不正確に、プロリンはαヘリックスに存在できないとよく言われます。

同様に、グリシンプロリンとシステインの何が特別なのですか？システイン、グリシン、プロリンの3つの特別なアミノ酸もあります。システインには、タンパク質鎖の領域間にジスルフィド架橋（SS）を形成する反応性スルフヒドリルR基があります。プロリンは中心炭素を含む環状環を持っており、タンパク質鎖にねじれが発生します。

ここで、なぜグリシンとプロリンがβターン内にしばしば見られるのですか？

'この水素結合はベータベンド構造を安定させます。プロリンとグリシンはベータターンで頻繁に見られます。プロリンはその環状構造がベータターンに最適であるため、グリシンはすべてのアミノ酸の中で最小の側鎖を持ち、最も立体的に柔軟であるためです。

アルファヘリックスタンパク質の機能は何ですか？

アルファヘリックスは、アミノ酸鎖が形成される一般的な形状です。アルファヘリックスは、アミノ酸鎖の右巻きがきつくねじれているため、棒状になっているのが特徴です。アミノ基の水素とアミノ酸のカルボキシル基の酸素との間の水素結合がこの構造を引き起こします。